PSMA3

PSMA3
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB

4R3O, 4R67, 5DSV, 5A0Q

Ідентифікатори
Символи PSMA3, HC8, PSC3, proteasome subunit alpha 3, proteasome 20S subunit alpha 3
Зовнішні ІД OMIM: 176843 MGI: 104883 HomoloGene: 2082 GeneCards: PSMA3
Реагує на сполуку
Карфілзоміб, ixazomib, Oprozomib[1]
Онтологія гена
Молекулярна функція

• endopeptidase activity
• GO:0070122 peptidase activity
• GO:0001948, GO:0016582 protein binding
• threonine-type endopeptidase activity
• hydrolase activity
• ubiquitin protein ligase binding

Клітинна компонента

• цитоплазма
• гіалоплазма
• нуклеоплазма
• Протеасома
• екзосома
• клітинне ядро
• proteasome core complex
• синапс
• proteasome core complex, alpha-subunit complex

Біологічний процес

• regulation of cellular amino acid metabolic process
• antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I, TAP-dependent
• regulation of mRNA stability
• ubiquitin-dependent protein catabolic process
• positive regulation of canonical Wnt signaling pathway
• protein polyubiquitination
• stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway
• tumor necrosis factor-mediated signaling pathway
• протеоліз
• MAPK cascade
• Fc-epsilon receptor signaling pathway
• NIK/NF-kappaB signaling
• anaphase-promoting complex-dependent catabolic process
• proteolysis involved in cellular protein catabolic process
• T cell receptor signaling pathway
• negative regulation of canonical Wnt signaling pathway
• regulation of endopeptidase activity
• GO:0022415 viral process
• Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway
• proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process
• negative regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle
• protein deubiquitination
• SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process
• трансмембранний транспорт
• regulation of transcription from RNA polymerase II promoter in response to hypoxia
• посттрансляційна модифікація
• regulation of hematopoietic stem cell differentiation
• proteasomal protein catabolic process
• proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process
• interleukin-1-mediated signaling pathway
• regulation of mitotic cell cycle phase transition

Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
5684
19167
Ensembl
ENSG00000100567
ENSMUSG00000060073
UniProt
P25788
O70435
RefSeq (мРНК)
NM_002788
NM_152132
NM_011184
NM_001310595
NM_001310596
RefSeq (білок)
NP_002779
NP_687033
NP_001297524
NP_001297525
NP_035314
Локус (UCSC) Хр. 14: 58.24 – 58.27 Mb Хр. 12: 71.02 – 71.04 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

PSMA3 (англ. Proteasome subunit alpha 3) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 14-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 255 амінокислот, а молекулярна маса — 28 433[5].

Послідовність амінокислот
1020304050
MSSIGTGYDLSASTFSPDGRVFQVEYAMKAVENSSTAIGIRCKDGVVFGV
EKLVLSKLYEEGSNKRLFNVDRHVGMAVAGLLADARSLADIAREEASNFR
SNFGYNIPLKHLADRVAMYVHAYTLYSAVRPFGCSFMLGSYSVNDGAQLY
MIDPSGVSYGYWGCAIGKARQAAKTEIEKLQMKEMTCRDIVKEVAKIIYI
VHDEVKDKAFELELSWVGELTNGRHEIVPKDIREEAEKYAKESLKEEDES
DDDNM

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, треонінових протеаз. Задіяний у такому біологічному процесі як взаємодія хазяїн-вірус. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Kristensen P., Johnsen A.H., Uerkvitz W., Tanaka K., Hendil K.B. (1994). Human proteasome subunits from 2-dimensional gels identified by partial sequencing. Biochem. Biophys. Res. Commun. 205: 1785—1789. PMID 7811265 DOI:10.1006/bbrc.1994.2876
  • Claverol S., Burlet-Schiltz O., Girbal-Neuhauser E., Gairin J.E., Monsarrat B. (2002). Mapping and structural dissection of human 20 s proteasome using proteomic approaches. Mol. Cell. Proteomics. 1: 567—578. PMID 12376572 DOI:10.1074/mcp.M200030-MCP200
  • Yano M., Koumoto Y., Kanesaki Y., Wu X., Kido H. (2004). 20S proteasome prevents aggregation of heat-denatured proteins without PA700 regulatory subcomplex like a molecular chaperone. Biomacromolecules. 5: 1465—1469. PMID 15244466 DOI:10.1021/bm049957a
  • Westhoff B., Chapple J.P., van der Spuy J., Hoehfeld J., Cheetham M.E. (2005). HSJ1 is a neuronal shuttling factor for the sorting of chaperone clients to the proteasome. Curr. Biol. 15: 1058—1064. PMID 15936278 DOI:10.1016/j.cub.2005.04.058
  • Touitou R., O'Nions J., Heaney J., Allday M.J. (2005). Epstein-Barr virus EBNA3 proteins bind to the C8/alpha7 subunit of the 20S proteasome and are degraded by 20S proteasomes in vitro, but are very stable in latently infected B cells. J. Gen. Virol. 86: 1269—1277. PMID 15831937 DOI:10.1099/vir.0.80763-0

Примітки

  1. ↑ Сполуки, які фізично взаємодіють з Proteasome 20S subunit alpha 3 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
  2. ↑ Human PubMed Reference:.
  3. ↑ Mouse PubMed Reference:.
  4. ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:9532 (англ.) . Архів оригіналу за 23 вересня 2017. Процитовано 21 серпня 2017.
  5. ↑ UniProt, P25788 (англ.) . Архів оригіналу за 19 вересня 2017. Процитовано 21 серпня 2017.

Див. також

  • Хромосома 14

П:  Портал «Біологія» П:  Портал «Хімія»

На цю статтю не посилаються інші статті Вікіпедії.
Будь ласка розставте посилання відповідно до прийнятих рекомендацій.


Молекула міоглобіну Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.