HSPA4 |
---|
|
Ідентифікатори |
---|
Символи | HSPA4, APG-2, HEL-S-5a, HS24/P52, HSPH2, RY, hsp70, hsp70RY, heat shock protein family A (Hsp70) member 4 |
---|
Зовнішні ІД | OMIM: 601113 MGI: 1342292 HomoloGene: 1624 GeneCards: HSPA4 |
---|
Онтологія гена |
---|
Молекулярна функція | • nucleotide binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • ATP binding |
---|
Клітинна компонента | • цитоплазма • гіалоплазма • екзосома • клітинне ядро |
---|
Біологічний процес | • response to unfolded protein • protein insertion into mitochondrial outer membrane • chaperone-mediated protein complex assembly |
---|
Джерела:Amigo / QuickGO | |
Шаблон експресії |
---|
|
Більше даних |
Ортологи |
---|
Види | Людина | Миша |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (мРНК) | | |
---|
RefSeq (білок) | | |
---|
Локус (UCSC) | Хр. 5: 133.05 – 133.11 Mb | Хр. 11: 53.15 – 53.19 Mb |
---|
PubMed search | [1] | [2] |
---|
Вікідані |
Див./Ред. для людей | Див./Ред. для мишей |
|
HSPA4 (англ. Heat shock protein family A (Hsp70) member 4) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми. [3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 840 амінокислот, а молекулярна маса — 94 331[4].
Послідовність амінокислот
10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
MSVVGIDLGF | | QSCYVAVARA | | GGIETIANEY | | SDRCTPACIS | | FGPKNRSIGA |
AAKSQVISNA | | KNTVQGFKRF | | HGRAFSDPFV | | EAEKSNLAYD | | IVQLPTGLTG |
IKVTYMEEER | | NFTTEQVTAM | | LLSKLKETAE | | SVLKKPVVDC | | VVSVPCFYTD |
AERRSVMDAT | | QIAGLNCLRL | | MNETTAVALA | | YGIYKQDLPA | | LEEKPRNVVF |
VDMGHSAYQV | | SVCAFNRGKL | | KVLATAFDTT | | LGGRKFDEVL | | VNHFCEEFGK |
KYKLDIKSKI | | RALLRLSQEC | | EKLKKLMSAN | | ASDLPLSIEC | | FMNDVDVSGT |
MNRGKFLEMC | | NDLLARVEPP | | LRSVLEQTKL | | KKEDIYAVEI | | VGGATRIPAV |
KEKISKFFGK | | ELSTTLNADE | | AVTRGCALQC | | AILSPAFKVR | | EFSITDVVPY |
PISLRWNSPA | | EEGSSDCEVF | | SKNHAAPFSK | | VLTFYRKEPF | | TLEAYYSSPQ |
DLPYPDPAIA | | QFSVQKVTPQ | | SDGSSSKVKV | | KVRVNVHGIF | | SVSSASLVEV |
HKSEENEEPM | | ETDQNAKEEE | | KMQVDQEEPH | | VEEQQQQTPA | | ENKAESEEME |
TSQAGSKDKK | | MDQPPQAKKA | | KVKTSTVDLP | | IENQLLWQID | | REMLNLYIEN |
EGKMIMQDKL | | EKERNDAKNA | | VEEYVYEMRD | | KLSGEYEKFV | | SEDDRNSFTL |
KLEDTENWLY | | EDGEDQPKQV | | YVDKLAELKN | | LGQPIKIRFQ | | ESEERPKLFE |
ELGKQIQQYM | | KIISSFKNKE | | DQYDHLDAAD | | MTKVEKSTNE | | AMEWMNNKLN |
LQNKQSLTMD | | PVVKSKEIEA | | KIKELTSTCS | | PIISKPKPKV | | EPPKEEQKNA |
EQNGPVDGQG | | DNPGPQAAEQ | | GTDTAVPSDS | | DKKLPEMDID |
Задіяний у такому біологічному процесі як відповідь на стрес. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у цитоплазмі.
Література
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Fathallah D.M., Cherif D., Dellagi K., Arnaout M.A. (1993). Molecular cloning of a novel human hsp70 from a B cell line and its assignment to chromosome 5. J. Immunol. 151: 810—813. PMID 8335910
Примітки
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:5237 (англ.) . Архів оригіналу за 14 жовтня 2017. Процитовано 6 лютого 2017.
- ↑ UniProt, P34932 (англ.) . Архів оригіналу за 31 грудня 2016. Процитовано 6 лютого 2017.
Див. також
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
Портал «Біологія» Портал «Хімія» |