APLP1

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
3PMR, 3Q7G, 3Q7L, 3QMK, 4RD9, 4RDA

Ідентифікатори

Символи

APLP1, APLP, amyloid beta precursor like protein 1

Зовнішні ІД

OMIM: 104775 MGI: 88046 HomoloGene: 68447 GeneCards: APLP1

Онтологія гена
Молекулярна функція	• alpha-2C adrenergic receptor binding • heparin binding • alpha-2B adrenergic receptor binding • зв'язування з іоном металу • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • alpha-2A adrenergic receptor binding • identical protein binding • transition metal ion binding
Клітинна компонента	• цитоплазма • integral component of membrane • мембрана • клітинна мембрана • базальна мембрана • perinuclear region of cytoplasm
Біологічний процес	• ендоцитоз • нейробіологія розвитку • cellular response to norepinephrine stimulus • адгезія клітин • animal organ morphogenesis • GO:0097285 апоптоз • negative regulation of adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


333


11803

Ensembl


ENSG00000105290


ENSMUSG00000006651

UniProt


P51693


Q03157

RefSeq (мРНК)


NM_005166 NM_001024807


NM_007467

RefSeq (білок)


NP_001019978 NP_005157


NP_031493

Локус (UCSC)

Хр. 19: 35.87 – 35.88 Mb

Хр. 7: 30.13 – 30.14 Mb

PubMed search

^[1]

^[2]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

APLP1 (англ. Amyloid beta precursor like protein 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 19-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 650 амінокислот, а молекулярна маса — 72 176^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MGPASPAARG	LSRRPGQPPL	PLLLPLLLLL	LRAQPAIGSL	AGGSPGAAEA
PGSAQVAGLC	GRLTLHRDLR	TGRWEPDPQR	SRRCLRDPQR	VLEYCRQMYP
ELQIARVEQA	TQAIPMERWC	GGSRSGSCAH	PHHQVVPFRC	LPGEFVSEAL
LVPEGCRFLH	QERMDQCESS	TRRHQEAQEA	CSSQGLILHG	SGMLLPCGSD
RFRGVEYVCC	PPPGTPDPSG	TAVGDPSTRS	WPPGSRVEGA	EDEEEEESFP
QPVDDYFVEP	PQAEEEEETV	PPPSSHTLAV	VGKVTPTPRP	TDGVDIYFGM
PGEISEHEGF	LRAKMDLEER	RMRQINEVMR	EWAMADNQSK	NLPKADRQAL
NEHFQSILQT	LEEQVSGERQ	RLVETHATRV	IALINDQRRA	ALEGFLAALQ
ADPPQAERVL	LALRRYLRAE	QKEQRHTLRH	YQHVAAVDPE	KAQQMRFQVH
THLQVIEERV	NQSLGLLDQN	PHLAQELRPQ	IQELLHSEHL	GPSELEAPAP
GGSSEDKGGL	QPPDSKDDTP	MTLPKGSTEQ	DAASPEKEKM	NPLEQYERKV
NASVPRGFPF	HSSEIQRDEL	APAGTGVSRE	AVSGLLIMGA	GGGSLIVLSM
LLLRRKKPYG	AISHGVVEVD	PMLTLEEQQL	RELQRHGYEN	PTYRFLEERP

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у таких біологічних процесах, як апоптоз, клітинна адгезія, ендоцитоз, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іоном міді, іонами металів, іоном цинку, з молекулою гепарину. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, мембрані.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Halim A., Ruetschi U., Larson G., Nilsson J. (2013). LC-MS/MS characterization of O-glycosylation sites and glycan structures of human cerebrospinal fluid glycoproteins. J. Proteome Res. 12: 573—584. PMID 23234360 DOI:10.1021/pr300963h
Bush A.I., Pettingell W.H. Jr., de Paradis M., Tanzi R.E., Wasco W. (1994). The amyloid beta-protein precursor and its mammalian homologues. Evidence for a zinc-modulated heparin-binding superfamily. J. Biol. Chem. 269: 26618—26621. PMID 7929392

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:597 (англ.) . Архів оригіналу за 6 травня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.
↑ UniProt, P51693 (англ.) . Архів оригіналу за 7 серпня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.