ALOX5 |
---|
|
Ідентифікатори |
---|
Символи | 5-lipoxygenase |
---|
Зовнішні ІД | GeneCards: [1] |
---|
Ортологи |
---|
Види | Людина | Миша |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (мРНК) | | |
---|
RefSeq (білок) | | |
---|
Локус (UCSC) | н/д | н/д |
---|
PubMed search | н/д | н/д |
---|
Вікідані |
|
ALOX5 (англ. Arachidonate 5-lipoxygenase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 10-ї хромосоми.[1] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 674 амінокислот, а молекулярна маса — 77 983[2].
Послідовність амінокислот
10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
MPSYTVTVAT | | GSQWFAGTDD | | YIYLSLVGSA | | GCSEKHLLDK | | PFYNDFERGA |
VDSYDVTVDE | | ELGEIQLVRI | | EKRKYWLNDD | | WYLKYITLKT | | PHGDYIEFPC |
YRWITGDVEV | | VLRDGRAKLA | | RDDQIHILKQ | | HRRKELETRQ | | KQYRWMEWNP |
GFPLSIDAKC | | HKDLPRDIQF | | DSEKGVDFVL | | NYSKAMENLF | | INRFMHMFQS |
SWNDFADFEK | | IFVKISNTIS | | ERVMNHWQED | | LMFGYQFLNG | | CNPVLIRRCT |
ELPEKLPVTT | | EMVECSLERQ | | LSLEQEVQQG | | NIFIVDFELL | | DGIDANKTDP |
CTLQFLAAPI | | CLLYKNLANK | | IVPIAIQLNQ | | IPGDENPIFL | | PSDAKYDWLL |
AKIWVRSSDF | | HVHQTITHLL | | RTHLVSEVFG | | IAMYRQLPAV | | HPIFKLLVAH |
VRFTIAINTK | | AREQLICECG | | LFDKANATGG | | GGHVQMVQRA | | MKDLTYASLC |
FPEAIKARGM | | ESKEDIPYYF | | YRDDGLLVWE | | AIRTFTAEVV | | DIYYEGDQVV |
EEDPELQDFV | | NDVYVYGMRG | | RKSSGFPKSV | | KSREQLSEYL | | TVVIFTASAQ |
HAAVNFGQYD | | WCSWIPNAPP | | TMRAPPPTAK | | GVVTIEQIVD | | TLPDRGRSCW |
HLGAVWALSQ | | FQENELFLGM | | YPEEHFIEKP | | VKEAMARFRK | | NLEAIVSVIA |
ERNKKKQLPY | | YYLSPDRIPN | | SVAI |
Кодований геном білок за функціями належить до оксидоредуктаз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як біосинтез лейкотриєнів, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном кальцію, іоном заліза. Локалізований у цитоплазмі, ядрі, мембрані.
Література
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Funk C.D., Hoshiko S., Matsumoto T., Raadmark O., Samuelsson B. (1989). Characterization of the human 5-lipoxygenase gene. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 86: 2587—2591. PMID 2565035 DOI:10.1073/pnas.86.8.2587
- Hoshiko S., Raadmark O., Samuelsson B. (1990). Characterization of the human 5-lipoxygenase gene promoter. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 87: 9073—9077. PMID 2251250 DOI:10.1073/pnas.87.23.9073
- Rouzer C.A., Samuelsson B. (1987). Reversible, calcium-dependent membrane association of human leukocyte 5-lipoxygenase. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 84: 7393—7397. PMID 3118366 DOI:10.1073/pnas.84.21.7393
- Ishii S., Noguchi M., Miyano M., Matsumoto T., Noma M. (1992). Mutagenesis studies on the amino acid residues involved in the iron-binding and the activity of human 5-lipoxygenase. Biochem. Biophys. Res. Commun. 182: 1482—1490. PMID 1540191 DOI:10.1016/0006-291X(92)91901-2
- Werz O., Szellas D., Steinhilber D., Radmark O. (2002). Arachidonic acid promotes phosphorylation of 5-lipoxygenase at Ser-271 by MAPK-activated protein kinase 2 (MK2). J. Biol. Chem. 277: 14793—14800. PMID 11844797 DOI:10.1074/jbc.M111945200
Примітки
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:435 (англ.) . Процитовано 8 вересня 2017.
{{cite web}}
: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання) - ↑ UniProt, P09917 (англ.) . Архів оригіналу за 11 вересня 2017. Процитовано 8 вересня 2017.
Див. також
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
Портал «Біологія» Портал «Хімія» |