Fosfoglicerat mutaza

Pamilija fosfoglicerat mutaza
Identifikatori
SimbolPGAM
PfamPF00300
InterProIPR013078
PROSITEPDOC00158
SCOP3pgm
SUPERFAMILY3pgm
Dostupne proteinske strukture:
Pfamstructures
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
Fosfoglicerat mutaza 1 (mozak)
Identifikatori
SimbolPGAM1
Alt. simboliPGAMA
Entrez5223
HUGO8888
OMIM172250
RefSeqNM_002629
UniProtP18669
Ostali podaci
EC broj5.4.2.1
LokusHromozom 10 q25.3
Fosfoglicerat mutaza 2 (mišeći)
Identifikatori
SimbolPGAM2
Entrez5224
HUGO8889
OMIM261670
RefSeqNM_000290
UniProtP15259
Ostali podaci
EC broj5.4.2.1
LokusHromozom 7 p13-p12

Fosfoglicerat mutaza (PGM) je enzim koji katalizuje osmi korak glikolize. On katalizuje interni transfer fosfatne grupe sa C-3 na C-2, što dovodi do konverzije 3-fosfoglicerata (3PG) u 2-fosfoglicerat (2PG) putem 2,3-bisfosfogliceratnog intermedijera.[1]

Mehanizam

Fosfoglicerat mutaza je izomeraza. Ona prenosi fosfatnu grupu (PO32-) sa C-3 ugljenika 3-fosfoglicerata na C-2 ugljenik, formirajuči 2-fosfoglicerat. U reakciji učestvuju dve zasebne fosfatne grupe i krajnji fosfat na 2-ugljeniku nije fosfat koji je uklonjen sa 3-ugljenika.

U inicijalnom stanju enzima, aktivno mesto sadrži fosfohistidinski kompleks formiran fosforilacijom specifičnog histidinskog ostatka. Kad 3-fosfoglicerat uđe u aktivno mesto, fosfohistidinski kompleks je pozicioniran tako da olakša transfer fosfata sa enzima na C-2 atom supstrata, formirajući 2,3-bisfosfogliceratni intermedijar.

Defosforilacija enzimskog histidina aktivira lokalnu alosternu promenu u enzimskoj konfiguraciji koja sad poravnava supstratovu 3-C fosfatnu grupu sa histidinom aktivnog mesta enzima i olakšava tresfer fosfata, vraćajući enzim u njegovo inicijalno fosforilisano stanje, dok se produkt, 2-fosfoglicerat, otpušta.

Reakcija

3PG + P-Enzim → 2,3BPG + Enzim → 2PG + P-Enzim

ΔG°′=+1,1 kcal/mol

Ljudski proteini koji sadrže ovaj domen

BPGM; PFKFB1; PFKFB2; PFKFB3; PFKFB4; PGAM1; PGAM2; PGAM4; PGAM5; STS1; UBASH3A;

Reference

  1. ^ Linda A Fothergill-Gillmore, Herman C Watson. „The phosphoglycerate mutases”. Ур.: Alton Meister. Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology. 

Literatura

  • Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X. 
  • Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036. 
  • Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0. 
  • Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097. 
  • William P. Jencks (1987). Catalysis in Chemistry and Enzymology. Dover Publications. ISBN 0486654605. 

Spoljašnje veze

  • Phosphoglycerate+Mutase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
  • п
  • р
  • у
Glikoliza
Glukoneogeneza
to oksaloacetat:
iz laktata (Korijev ciklus):
iz alanina (Alaninski ciklus):
iz glicerola:
Regulatorni
  • п
  • р
  • у
Teme
Tipovi
  • B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
Portali:
  •  Molekularna i ćelijska biologija
  •  Hemija