Beta izbočina
Beta izbočina je lokalizovani poremećaj regularnog vodoničnog vezivanja beta ravni, obično uzrokovan umetanja ostatka sa heliksnim diedralnim uglom u jedan ili oba H-vezana β-lanca.
Tipovi
β-izbočine mogu da budu grupisane na osnovu njihove poremećaja (broja ostataka umetnutih u svaki lanac), po tome da li su poremećeni β-lanci paralelni ili antiparalelni, i po njihovim diedralnim uglovima (koji kontrolišu položaj bočnih lanaca).
Literatura
- Richardson JS, Getzoff ED, Richardson DC. (1978). „The β-bulge: a common small unit of nonrepetitive protein structure”. Proc Natl Acad Sci USA 75 (6): 2574–8. DOI:10.1073/pnas.75.6.2574. PMC 392604. PMID 275827.
- Richardson J. S. (1981). „The anatomy and taxonomy of protein structure”. Adv Protein Chem 34: 167–339. DOI:10.1016/S0065-3233(08)60520-3. PMID 7020376. Arhivirano iz originala na datum 2019-02-10. Pristupljeno 2014-05-19.
- Chan AW, Hutchinson EG, Harris D, Thornton JM. (1993). „Identification, classification, and analysis of beta-bulges in proteins”. Protein Sci 2 (10): 1574–90. DOI:10.1002/pro.5560021004. PMC 2142268. PMID 8251933. [mrtav link]
- p
- r
- u
Sekundarna struktura proteina
Heliksi: α-heliks • 310 heliks • π-heliks • β-heliks • Poliprolinski heliks • Kolagenski heliks
Ispružena: β-ravan • Okret • Beta ukosnica • Beta izbočina • α-ravan
Supersekundarna: Upredena zavojnica • Heliks-okret-heliks • EF rukaFavorizuju heliks: Metionin • Alanin • Leucin • Glutaminska kiselina • Glutamin • Lizin
Favorizuju izdužene strukture: Treonin • Izoleucin • Valin • Fenilalanin • Tirozin • Triptofan
Favorizuju neuređene strukture: Glicin • Serin • Prolin • Asparagin • Asparaginska kiselina
Bez preferencije: Cistein • Histidin • Arginin