Flavín adenín dinucleótido
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General | ||
Fórmula estructural | ![]() | |
Fórmula molecular | C27H33P2N9O15 | |
Identificadores | ||
Número CAS | 146-14-5[1] | |
ChEBI | 16238 | |
ChEMBL | CHEMBL1232653 | |
ChemSpider | 559059 | |
DrugBank | DB03147 | |
PubChem | 643975 | |
UNII | ZC44YTI8KK | |
KEGG | C00016 D00005, C00016 | |
InChI InChI=InChI=1S/C27H33N9O15P2/c1-10-3-12-13(4-11(10)2)35(24-18(32-12)25(42)34-27(43)33-24)5-14(37)19(39)15(38)6-48-52(44,45)51-53(46,47)49-7-16-20(40)21(41)26(50-16)36-9-31-17-22(28)29-8-30-23(17)36/h3-4,8-9,14-16,19-21,26,37-41H,5-7H2,1-2H3,(H,44,45)(H,46,47)(H2,28,29,30)(H,34,42,43)/t14-,15+,16+,19-,20+,21+,26+/m0/s1 Key: VWWQXMAJTJZDQX-UYBVJOGSSA-N | ||
Propiedades físicas | ||
Masa molar | 785,157 g/mol | |
[editar datos en Wikidata] |
El flavín adenín dinucleótido o dinucleótido de flavina y adenina (abreviado FAD en su forma oxidada y FADH2 en su forma reducida) es una coenzima que interviene en las reacciones metabólicas de oxidación-reducción.[2][3]
Estructura química
El FAD es una molécula compuesta por una unidad de riboflavina (vitamina B2),[4] unida a un pirofosfato (PPi), este unido a una ribosa y ésta unida a una adenina. Por tanto, la molécula es en realidad ADP unido a riboflavina; o también AMP unido a la coenzima Flavín mononucleótido o FNDH2
Función
El FAD es una coenzima que interviene como dador o aceptor de electrones y protones (poder reductor) en reacciones metabólicas redox; su estado oxidado (FAD) se reduce a FADH2 al aceptar dos átomos de hidrógeno (cada uno formado por un electrón y un protón), según la siguiente reacción:
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/5/5d/FAD_FADH2_equlibrium.png/422px-FAD_FADH2_equlibrium.png)
Por tanto, al reducirse capta dos protones y dos electrones, lo que lo capacita para intervenir como dador de energía o de poder reductor en el metabolismo. Por ejemplo, el FAD (y también el NAD) se reduce en el ciclo de Krebs y se oxida en la cadena respiratoria (respiración aeróbica).[5]
La función bioquímica general del FAD es oxidar los alcanos a alquenos, mientras que el NAD+ (un coenzima con similar función) oxida los alcoholes a aldehídos o cetonas. [6]Esto se debe a que la oxidación de un alcano (como el succinato) a un alqueno (como el fumarato) es suficientemente exergónica como para reducir el FAD a FADH2, pero no para reducir el NAD+ a NADH.
La reoxidación del FADH2 (es decir, la liberación de los dos electrones y dos protones capturados) tiene lugar en la cadena respiratoria, lo que posibilita la formación de ATP (fosforilación oxidativa).
Muchas oxidorreductasas, denominadas flavoenzimas o flavoproteínas, requieren FAD como coenzima para oxidar los substratos. Pero en el enzima succinato deshidrogenasa, que oxida el succinato a fumarato en el ciclo de Krebs, el FAD es realmente un grupo prostético, ya que está unido fuerte y permanentemente a la enzima mediante un enlace covalente. [7]
Referencias
- ↑ Número CAS
- ↑ Nelson, David; Cox, Michael. «Glosario». Lehninger: Principios de Bioquímica. Omega. p. G-7. ISBN 978-84-282-1410-0.
- ↑ Merriam Webster. «FAD» (en inglés). Consultado el 12 de marzo de 2012.
- ↑ Nelson, David; Cox, Michael (2005). «Otras funciones de los nucleótidos». Lehninger: Principios de Bioquímica. Omega. p. 301. ISBN 978-84-282-1410-0.
- ↑ Nelson, David; Cox, Michael (2005). «Reacciones de oxidación-reducción biológicas». Lehninger: Principios de Bioquímica. Omega. p. 515-517. ISBN 978-84-282-1410-0.
- ↑ «La Respuesta, ¿Cuál es la función del NAD y el FAD?».
- ↑ «Lifeder. (14 de marzo de 2024). Flavín adenín dinucleótido (FAD).».
Datos: Q28746
Multimedia: Flavin adenine dinucleotide / Q28746